Enzymologie

Vu Wikipedia
Wiesselen op: Navigatioun, sichen
Nuvola apps kuickshow.png Dëse Biologiesartikel ass eréischt just eng Skizz. Wann Dir méi iwwer dëst Thema wësst, sidd Dir häerzlech invitéiert, aus dëse puer Sätz e richtegen Artikel ze schreiwen. Wann Dir Hëllef braucht beim Schreiwen, da luusst bis an d'FAQ eran.

D'Enzymologie ass d'Wëssenschaft déi sech mat den Enzymer (Definitioun just ennendrënner) beschäftegt, ënner verschiddenen Aspekter, z. B. de molekularen Mechanismen an de formalen Modeller zur Erklärung vun de observéierten kineteschen Parameteren.

Definitiounen[änneren | Quelltext änneren]

En Enzym (v. gr.: εν - "an", ζύμη - "Sauerdeeg") ass e biologescht Moleküll (meeschtens e Protein) dat eng chemesch Reaktioun katalyséiert. Et ass e Biokatalysator deen, wéi e chemesche Katalysator och, d'Vitesse vun der Reaktioun vergréissert, selwer net verännert gëtt an en eventuelle Gläichgewiichtszoustand net déplacéiert.

Substrat heescht déi Moleküll déi vun engem Enzym verännert gëtt. De Produkt ass déi Moleküll déi dobäi entsteet.

E Kofaktor ass en Atom oder eng Moleküll (keng Protein) déi onerlässleg fir de Fonctionnement vun engem Enzym ass; et ass entweder e Metallion oder eng Koenzym. Eng Koenzym ass e Moleküll (dacks en Derivat vun enger Vitamin) déi fest mat dem Enzym verbonnen ass (prosthetesch Grupp) oder nëmme während der Katalys present ass (Kosubstrat)

Klassifiktioun vun den Enzymer[änneren | Quelltext änneren]

All Enzym huet en Numm dee mat -as ophält an e EC-Code (EC fir enzym commission) aus 4 Zuelen de se beschreift. Déi éischt Zuel steet fir d'Klass. Där gëtt et der 6 fir 6 verschidde Reaktiounstypen. Déi 2. Zuel preziséiert méi genee de Reaktiounstyp. Déi 3. Zuel beschreift de Kofaktor an déi 4. d'Reiefolleg vun der Entdeckung. Déi 6 Klasse sinn:

Des Enzymer katalyséieren Redoxreaktiounen A_{\rm red}+B_{\rm ox} \;\overrightarrow{\leftarrow}\; A_{\rm ox} + B_{\rm red} z. B.: Cytochrome c Oxydas

D'Transferasen erlaben d'Iwwerdroen vun engem Deel vun enger Moleküll op eng aner AB + C \;\overrightarrow{\leftarrow}\; AC+ B

D'Hydrolasen deelen eng Moleküll an 2 a gebrauchen dofir eng Waassermoleküll (Hydrolys)AB+{\rm H_2 O}\;\overrightarrow{\leftarrow}\; A{\rm OH}+B{\rm H} z. B.: Serinproteinas

A+B\;\overrightarrow{\leftarrow}\; AB

Des Enzymer isomeriséieren Moleküllen A\;\overrightarrow{\leftarrow}\; isoA z. B.: Phosphofructosisomeras

A+B+{\rm NTP} \;\overrightarrow{\leftarrow}\; AB+{\rm NDP+P_{\rm i}}

Formal Enzymologie[änneren | Quelltext änneren]

Michaelis-Menten-Equatioun[änneren | Quelltext änneren]

Bei enger enzymatescher Reaktioun entsteet fir d'éischt en Enzym-Substrat-Komplex ES an dësem gett de Substrat S an de Produkt P verwandelt \rm E+ S\;\overrightarrow{\leftarrow}\; ES\rightarrow E+ P D'Formatioun vum Enzym-Substrat-Komplex as eng Gläichgewichtsreaktioun, mat enger Gläichgewietskonstant (Michaeliskonstant) K_{\rm M} (an Richtung vun der Dissoziatioun). K_{\rm M}=\frac{\rm [E]\cdot[S]}{\rm[ES]} Et gëtt weider ugeholl datt d'Verwandelung vun ES an E+P irreversibel ass (dat ass och meeschtens de Fall), fir dës Deelreaktioun gett et dann eng Vitesskonstant 1. Uerdnung k_{\rm cat} an d'Vitess v vun dëser Deelreaktioun hänkt vun der Enzym-Substrat-Komplex-Konzetratioun [ES] of.v=k_{\rm cat}\cdot\rm[ES] Well [ES] awer nëmmen schwéier z'ermëttelen ass, stellt en dat ganzt a Funktioun vun \rm [E]_0. \rm [E]_0 ass déi initial (total) Enzym-Konzentratioun, an dësem Fall \rm [E]_0=\rm [E]+ [ES]. Dobäi kënnt en op folgend Equatioun v=\frac{k_{\rm cat}\cdot\rm[E]_0\cdot[S]}{K_{\rm M}+\rm [S]}. Déi gréisst méiglech Vitess V_{\max} gëtt erreecht wann all Enzymmoleküll ënner der From ES ass (also bei ganz grousse Wäerter vun [ES]) an V_{\max}=k_{\rm cat}\cdot\rm[E]_0. Dohier gëtt d'Equatioun vu virdrun dann v=\frac{V_{\max}\cdot\rm[S]}{K_{\rm M}+\rm [S]}. Dat ass d'Michaelis-Menten-Equatioun fir Enzymer mat engem Substrat. Et ass eng Hyberbol déi duerch (0,0) geet an där hir Limit (bei +\infty) V_{\max} ass.

Bedeitung vun K_{\rm M},\ k_{\rm cat} \ \rm an\ \it k_{\rm cat}/K_{\rm M}[änneren | Quelltext änneren]

  • Wat de K_{\rm M} méi kleng ass, wat d'Affinitéit fir de Substrat méi grouss ass. D'Affinitéit däerf awer ni ze grouss ginn, well soss den ES-Komplex a souengem \Delta G-pëtz ass datt en ni méi erauskënnt.
  • D'Vitessekonstant k_{\rm cat} ass ofhängeg vun der néideger Aktivéierungsenergie vum ES-Komplex zum \rm ES^\neq-Komplex. Wat dësen \Delta G^\neq méi kleng ass, wat k_{\rm cat} méi grouss ass.
  • De Rapport k_{\rm cat}/K_{\rm M} stellt also d'Verbindung vun den 2 virege Gréissten duer, wat dëse Rapport méi grouss ass, wat eng Enzym méi efficace ass.

Lineariséierung vun der Michaelis-Menten-Equatioun[änneren | Quelltext änneren]

D'Michaelis-Menten-Equatioun kann en lineariséieren fir sou de K_{\rm M} an de V_{\max} z'ermëttelen (falls e keng Méiglechkeet huet fir eng net-linear Upassung ze maachen). Eng méiglech Linéariséierung ass déi vu Lineweaver a Burk, déi \frac{1}{v}=f(\frac{1}{[\rm S]}) duerstellt. \frac{1}{v}=\frac{K_{\rm M}}{V_{\max}}\cdot\frac{1}{[\rm S]}+\frac{1}{V_{\max}} Déi gemoossen an ëmgewandelt Wäerter vu v an [S] stellen eng Droite duer där hir Ordonnée à l'origine \frac{1}{V_{\max}} ass an déi duerch de Punkt (-\frac{1}{K_{\rm M}},0) geet.

Inhibitoren[änneren | Quelltext änneren]

Verschidde Substanze kënnen de Fonctionnement vun Enzymer beaflossen, meeschtens gëtt op déi eng oder aner Manéier d'Efficacitéit (k_{\rm cat}/K_{\rm M}) erofgesat, d. h. entweder gëtt d'Vitess méi kleng oder d'Affinitéit geet erof oder béides. Déi Substanze sinn Inhibitoren. (Et gëtt och Aktivatoren, kuckt bei Allosterie.)

Kompetitiv Inhibitioun[änneren | Quelltext änneren]

An dësem Fall hu Substrat an Inhibitor eng ähnlech Struktur. Doduerch passt den Inhibitor an den aktiven Zentrum vum Enzym an kann dee blockéieren a sou kann keng Substratmoleküll méi an den aktiven Zentrum komme fir do katalyséiert ze ginn (dohier och den Numm 'ompetitiv Inhibitioun', well Inhibitor an Substrat an Kompetitoun sinn fir an den aktiven Zentrum ze gelaangen). Déi blockéiert Enzymmolekülle sinn net méi fräi fir Substrat opzehuelen a sou ass et wéi wann d'Konzentratioun vum Enzym also den [\rm E]_0 géif méi kleng ginn; doduerch gett forcément den V_{\max} méi kleng.

Onkompetitiv Inhibitioun[änneren | Quelltext änneren]

Onkompetitiv Inhibitoren hunn eng Struktur déi där vum Substrat net gläicht. Si fixéiere sech net am aktiven Zentrum. Hir Fixatioun huet als Folleg datt dem Enzym seng Affinitéit fir de Substrat méi kleng gëtt. Also bléift V_{\max} onverännert dofir gëtt K_{\rm M} méi grouss.